Nedávno tím Inovácie potravinárskych enzýmov Inštitútu spracovania poľnohospodárskych produktov Čínskej akadémie poľnohospodárskych vied identifikoval nový typkyselina ferulováesteráza As FAE z Allobacterium serratia črevné Väzba substrátu a katalytické mechanizmy poskytujú vedecký základ pre hĺbkové pochopenie mechanizmu metabolizmu vlákniny v črevnom trakte, ako aj návod na presnú výživu a presnú lekársku reguláciu črevných enzýmov. Súvisiace výsledky výskumu boli publikované v časopise Journal of Agricultural and Food Chemistry vo forme titulného článku s názvom"Doména α-helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Podľa výskumníka Xin Fengjiao je ľudská črevná flóra základným mostom, ktorý spája metabolizmus potravín a reguláciu výživy tela a hrá dôležitú úlohu v ľudskom zdraví a chorobách. Špecifická flóra môže uvoľňovať funkčnú kyselinu ferulovú z potravinovej vlákniny kódovaním špecifickej esterázy kyseliny ferulovej a potom vykonávať funkcie, ako sú antioxidačné, protiinfekčné, protinádorové, zlepšovanie kardiovaskulárnych ochorení a regulácia kognície mozgu. V predchádzajúcej štúdii bolo sedem génov esterázy kyseliny ferulovej upregulovaných pomocou in vitro fermentácie fekálnych baktérií. V tejto štúdii sa uskutočňovali expresia, čistenie a enzymatické vlastnosti esterázy kyseliny ferulovej odvodenej z črevných baktérií S.. Optimálna teplota enzýmu je 40 °C, optimálne pH je 8,5 a má vysokú substrátovú preferenciu pre estery mastných kyselín s krátkym reťazcom. Štúdia ďalej analyzovala trojrozmernú štruktúru enzýmu a odhalila, že jedinečný"cap" doména hrá dôležitú úlohu pri väzbe a katalýze substrátu enzýmu'.
